Im Rahmen der Aufklärung der Entstehung des Rinderwahnsinns (Bovine Spongiform Encephalopathy– BSE)und ähnlicher Erkrankungen bei anderen Tierarten (Schafe, Katzen, etc.), sowie des humanen Korrelats, der Creutzfeld-Jakob-Erkrankung, wurde erstmals von Stanley Prusiner (Nobelpreis 1997) gezeigt, dass es „infektiöse Proteine“ gibt.
Es handelt sich hier bekanntlich um die s.g. Prione, die sowohl in einer normalen (PrP), als auch in einer biochemisch veränderten PrPSc (- Sc steht steht für Scrapie, das BSE-Korrelat beim Schaf) vorkommen. Wenn PrP mit PrPSczusammentreffen, nehmen sie die PrPScStruktur an, und es kommt zur Aggregatbildung mit den bekannten neurologischen Folgeerscheinungen. Man bezeichnet diese Art von Erkrankungen daher als Proteopathien.
In letzter Zeit gibt es immer mehr Hinweise, dass auch die Alzheimererkrankung (Alzheimer Disease – AD) eine Proteopathie sein könnte. Die abnormalen, aggregierenden Proteine sind in diesem Fall das Amyloid ß-Molekül und die Tau-Proteine. Wenn man Mäusen menschliches Amyloid ß in das Hirn injiziert, erkranken sie an AD mit den typischen Plaques. Auch wenn man Amyloid-ß in die Bauchhöhre injiziert, entwickelten sie einige Monate später AD.
Jüngste, noch nicht publizierte Befunde von Claudio Soto, Houston, Texas, der AD in jungen gesunden Tieren durch intravenöse Injektion von Amyloid-ß erzeugen konnte, führten zu grosser Aufregung in der wissenschaftlichen Szene.
Abgesehen von der enormen Bedeutung dieses Befundes für die neurologische Forschung und Klinik, würde dies natürlich gravierende Konsequenzen für Transfusionen und Blutprodukte nach sich ziehen.
